Каталог - ПРОТЕАЗЫ Е1101 пищевая добавка.

ПРОТЕАЗЫ Е1101

(i) ПРОТЕАЗА

а) химозин

Группа пищевых ферментов, расщепляющих белки, носит название Протеазы (Proteases) и известна как пищевая добавка E1101. В нее входит целый ряд ферментов: пепсин, трипсин, химотрипсин, ренин и др. Но как пищевые добавки зарегистрированы только 4:
◦ E1101 (i) Протеаза (Protease);
◦ E1101 (ii) Папаин (Papain);
◦ E1101 (iii) Бромелайн (Bromelain);
◦ E1101 (iv) Фицин (Ficin).

Вообще, эти ферменты присутствуют в клетках многих растений, животных и микроорганизмов. Но упомянутые виды извлекают из конкретных видов растений: протеазу - из пророщенных семян пшеницы и ячменя методом экстракции, папаин - из сока папайи путем высушивания, осаждения примесей и фракционирования, бромелайн - из плодов ананаса, а фицин - из стеблей инжира путем фильтрования сока с последующим фракционным осаждением. В готовом виде Протеазы представляют собой порошок цветом от белого до желтовато-коричневого, хорошо растворимый в воде и почти нерастворимый в этиловом спирте, хлороформе и эфире. Также они отличаются термостабильностью.

Влияние на организм человека:
Относительно опасности Протеаз для человека точных данных нет. Считается, что они могут вызывать реакции аллергического типа, а некоторые из них нарушают развитие эмбриона, т.е. обладают тератогенным эффектом. В то же время по результатам некоторых исследований эта добавка была признана безопасной и предельное количество суточного потребления для нее не было установлено.

Технологические функции Фермент (гидролаза).

Синонимы Реннин, сычужный фермент, «реннет»; английский: rennett, rennin, chymosin, aspartyl proteinase, milk-clotting enzyme; немецкий: Rennett, Rennin, Chymosin; французский: rennett, rennin, chymosin.

Систематический номер 3.4.23.4.

Катализируемые реакции Гидролиз каппа-казеина молока с образованием нерастворимого пара-каппа-казеина.

Внешний вид Прозрачные жидкости от янтарного до тёмно-коричневого цвета или аморфные порошки от белого до желтовато-коричневого цвета.

Физико-химические свойства Оптимальное действие при рН 3,7; максимум стабильности в растворе при рН около 4,8. растворим в воде; практически нерастворим в этаноле, хлороформе, эфире.

Природный источник В пищеварительном соке четвёртого желудка (сычуга) молодых жвачных животных.

Получение Химозин, не загрязнённый пепсином, получают водной экстракцией из сычуга телят и ягнят, которых кормили только молоком. Реннет получают из сычуга телят и ягнят; кроме реннина в нём содержатся другие ферменты, в частности, пепсин.

Спецификации Пищевая добавка ПРОТЕАЗЫ Е1101

Метаболизм и токсичность Доказательства того, что какие-либо ферменты, используемые в пищевых технологиях, вредны сами по себе, отсутствуют, тем более что в большинстве случаев ферменты в процессе обработки инактивируются. Однако остаётся возможность образования токсинов во время роста микроорганизмов, используемых для биосинтеза ферментов. Гарантировать отсутствие микотоксинов и патогенных микроорганизмов должен изготовитель препарата.

Гигиенические нормы Codex: реннет разрешён в 33 стандартах на сыры GMP.

В РФ разрешены в качестве улучшителей муки и хлеба в опару и тесто в количестве согласно ТИ (п. 3.7.11 СанПиН 2.3.2.1293-03).

Применение Свёртывание молока под действием химозина (реннина) является важнейшей технологической операцией в сыроделии. Другие протеазы тоже свёртывают казеин молока, но с меньшим выходом и меньшей прочностью сгустка. Широкое применение реннина в сыроделии вызвано его узкой специфичностью к протеолизу и высокой коагулирующей способностью. Как показали опыты с кристаллическими протеазами, для одной и той же свёртывающей активности пепсина требуется в 10 раз больше, чем химозина, грибной протеазы — в 25 раз больше, протеазы из Bacillus subtilis — в 80 раз.

Источник химозина (желудок телят) ограничен, поэтому большое значение имеет замена химозина микробными протеазами, близкими по своей специфичности. Эта проблема пока остаётся нерешённой, хотя существуют даже Спецификации JECFA на химозин из Escherichia Coli К-12, Aspergillus Niger var. Awamori, Kluyveromyces Lactis, содержащих гены прохимозина, и реннет из Bacillus Cereus, Endothia Parasitica, Mucor Sp. Многие испытанные протеазы растений и микроорганизмов обладают высокой свёртывающей активностью, но гидролиз белков в их присутствии проходит слишком глубоко, что ведёт к снижению выхода и качества сыра, к появлению в процессе созревания сыра горьких пептидов и крошливой консистенции.

Другие области применения: в качестве кормовой добавки.

Товарные формы Чистый химозин и смеси с пепсином, ферментный препарат реннет, в качестве основного действующего вещества содержащий химозин (реннин).

б) протеаза растительная

Технологические функции Фермент (гидролаза), катализатор гидролиза, улучшитель муки и хлеба, усилитель вкуса и аромата.

Синонимы Протеолитические ферменты, пептидгидролазы, протеиназы; английский: proteases, protease; немецкий: Proteasen, Protease; французский: proteases, protease.

Систематический номер 3.4.23.1.

Катализируемые реакции Гидролиз белков с образованием пептидов с низкой молекулярной массой.

Внешний вид Аморфные порошки от грязно-белого до желтовато-коричневого цвета.

Физико-химические свойства Оптимальное действие при рН 3,5-5,0; при температуре выше 60° С инактивируются, также инактивируются сульфгидрильными соединениями и цианидами. растворим в воде; практически нерастворим в этаноле, хлороформе, эфире.

Природный источник В семенах злаковых.

Получение Экстракцией пророщенных семян ячменя и пшеницы.

Спецификации Пищевая добавка протеаза растительная

Метаболизм и токсичность Доказательства того, что какие-либо ферменты, используемые в пищевых технологиях, вредны сами по себе, отсутствуют, тем более что в большинстве случаев ферменты в процессе обработки инактивируются. Однако остаётся возможность образования токсинов во время роста микроорганизмов, используемых для биосинтеза ферментов. Гарантировать отсутствие микотоксинов и патогенных микроорганизмов должен изготовитель препарата.

Гигиенические нормы В РФ разрешена.

Применение Протеазы играют важную роль в технологии хлебопечения и пивоварения. Протеиназа муки с трудом атакует клейковину, что объясняется нерастворимостью последней. Если используется «сильная» мука с высоким содержанием растяжимой клейковины, это создаёт проблемы в тестоведении и ухудшает качество хлеба. Добавка в тесто из «сильной» муки протеиназ способствует равномерному распределению диоксида углерода в тесте и лучшему формированию мякиша хлеба.

В пивоварении под действием протеазы в процессе соложения накапливаются растворимые белки, полипептиды, пептиды и аминокислоты. Во время производства сусла (при затирании) идёт дальнейший протеолиз белков, который существенно влияет на цвет, пенистость, стойкость и вкус пива. Необходимый гидролиз белков достигается выдержкой затора при белковой и мальтозной паузах. Длительность пауз зависит от степени растворения солода и активности протеолитических ферментов. Для активизации (ускорения) вышеперечисленных процессов, улучшения качества пива, его вкуса, аромата и стойкости, при использовании солода низкого качества и несоложёных материалов необходимо добавлять протеолитические ферментные препараты извне. Другие области применения: в кожевенной промышленности, в моющих средствах, как кормовая добавка.
Товарные формы Комплексные ферментные препараты и хлебопекарные улучшители.

в) пепсин

Технологические функции Фермент (гидролаза), осветлитель.

Синонимы английский: pepsin; немецкий: Pepsin; французский: pepsin.

Систематический номер 3.4.23.1.

Катализируемые реакции Гидролиз белков с образованием пептидов с низкой молекулярной массой.

Внешний вид Аморфные порошки от белого до желтовато-коричневого цвета, янтарные пасты или водные растворы от янтарного до коричневого цвета.

Физико-химические свойства Оптимальное действие при рН 2,0; растворим в воде; практически нерастворим в этаноле, хлороформе, эфире.

Природный источник Протеаза желудочного сока.

Получение Из кислотного экстракта (автолизата) слизистой оболочки желудка свиней, рогатого скота, кур путём высаливания 15%-м раствором поваренной соли и последующего высушивания получают неочищенный пепсин. Очищенный пепсин получают осаждением этанолом или выделяют с помощью ионообменной хроматографии.

Спецификации Пищевая добавка протеаза растительная

Метаболизм и токсичность Доказательства того, что какие-либо ферменты, используемые в пищевых технологиях, вредны сами по себе, отсутствуют, тем более что в большинстве случаев ферменты в процессе обработки инактивируются. Однако остаётся возможность образования токсинов во время роста микроорганизмов, используемых для биосинтеза ферментов. Гарантировать отсутствие микотоксинов и патогенных микроорганизмов должен изготовитель препарата.

Гигиенические нормы В РФ разрешена.

Применение Пепсин расщепляет почти все белки растительного и животного происхождения. При рН около 5,0 он интенсивно свёртывает казеин молока. В связи с тем, что пепсин менее дефицитен, чем реннин, он находит широкое применение в производстве творога и сыра как индивидуально, так и в смесях с химозином (реннином). Фермент используется также для растворения белковой мути в пиве, которая часто выпадает в виде осадка при хранения пива на холоду.

Другие области применения: в кожевенной промышленности; как кормовая добавка.

Товарные формы Свиной, говяжий, куриный пепсин; смеси с ХИМОЗИНОМ.

(ii) ПАПАИН
(iii) БРОМЕЛАЙН
(iv) ФИЦИН

Пищевую добавку Е1101 получают из органов и тканей здоровых сельскохозяйственных животных и культурных растений. Производят в виде порошка от белого до жёлто-коричневого или водных растворов от бесцветного до коричневого оттенков. (I) Протеаза (включая молокосвёртывающие ферменты) ферментный препарат микробного происхождения. Получают из специальных нетоксичных и непатогенных штампов микроорганизмов, бактерий и низших грибов (Aspergillus Avamori, Aspergillus Melleus, Aspergillus Niger и т.д.) в соответствии с регламентом. Растительные ферменты: (II) Папаин источник получения папайя Carica papaya, (III) Бромелайн из плодов ананаса Ananas spp., (IV) Фицин из инжира Ficus spp.
Протеазы микробного происхождения применяют в хлебопекарной промышленности. Добавляют 20-50 г на 1т муки для улучшения качества и аромата хлеба. Они способствуют созреванию теста, при производстве хлебобулочных изделий снижают расход сахара. Увеличивают пористость мякиша и объём хлеба на 20%. Папаин, Бромелайн и Фицин применяют в мясоперерабатывающей промышленности для улучшения питательных свойств мяса и продуктов его переработки, ускоряют созревание мяса. Добавку Е1101 применяют при производстве сыров для их быстрого созревания. Количество и нормы добавления ферментов для каждого продукта предусмотрено технологической инструкцией.

Влияние на организм человека:
Добавка Е1101 не являются опасными для здоровья человека. Избыточное количество может привести к технической порче продуктов, как следствие росту микроорганизмов и образованию токсинов.

Технологические функции Ферменты (гидролазы), улучшители муки и хлеба, стабилизаторы, ускорители созревания мяса и рыбы, усилители вкуса и аромата, катализаторы гидролиза.

Синонимы Цистеин протеиназа, бромелин; английский: proteases, papain, bromelain, ficin; немецкий: Proteasen, Papain, Bromelain, Ficin; французский: protease, papain, bromelain, ficin.

Систематический номер Папаин - 3.4.22.2; бромелайн - 3.4.22.32, 3.4.22.33; фицин -3.4.22.3.
Катализируемые реакции Гидролиз полипептидов, амидов и сложных эфиров, особенно связей основных аминокислот, глицина или лейцина при серине, с образованием пептидов с низкой молекулярной массой.

Внешний вид Порошки от белого до светлого желтовато-коричневого цвета или слегка опалесцирующие водные растворы от бесцветных до светло-жёлтых.

Физико-химические свойства Папаин устойчив к нагреванию до 70°С, а при 80-85°С и в кислой среде инактивируется, оптимум действия находится в диапазоне рН 5,0-8,0. Бромелайн характеризуется высокой термостабильностью и высоким температурным оптимумом, оптимум действия наблюдается при рН 6,0-7,0. Фицин имеет оптимум действия при рН 7,0 и температуре 60-65°С. Хорошо растворим в воде; практически нерастворим в этаноле, хлороформе, эфире.

Природный источник Папаин: в млечном соке плодов дынного дерева (папайи) Carica papaya (L.); бромелайн: в плодах ананаса Ananas comosus, Ananas bracteatus (L.); фицин: в соке стеблей и листьев плодового дерева инжир Ficus sp.

Получение Из соответствующих растительных источников: папаин получают простым высушиванием млечного сока папайи с последующим осаждением примесей и фракционированием; бромелайн получают фильтрованием отпрессованного сока стеблей ананаса и фракционным осаждением фермента ацетоном.

Спецификации Пищевая добавка Е435 ПАПАИН, БРОМЕЛАЙН, ФИЦИН

Метаболизм и токсичность Доказательства того, что какие-либо ферменты, используемые в пищевых технологиях, вредны сами по себе, отсутствуют, тем более что в большинстве случаев ферменты в процессе обработки инактивируются. Однако остаётся возможность образования токсинов во время роста микроорганизмов, используемых для биосинтеза ферментов. Гарантировать отсутствие микотоксинов и патогенных микроорганизмов должен изготовитель препарата.

Гигиенические нормы В РФ разрешены.

Применение
В мясной промышленности папаин применяется для улучшения вкусовых и питательных качеств мяса и мясопродуктов, резко снижая их жёсткость. Кусок мяса погружают в раствор ферментного препарата, либо наносят порошок препарата на поверхность куска, либо вводят раствор в ткань с помощью шприца. Более полное проникновение и распределение фермента можно получить путём инъекции животным перед убоем. Вводимые за 5-10 мин до убоя препараты распространяются по сосудистой системе во все части тела животного и оказывают смягчающее действие на ткани после убоя. Применяются довольно низкие концентрации препарата папаина — около 5 мг/кг, для старых животных — до 30 мг/кг. Папаин гидролизует не только мышечные белки, но и значительное количество коллагена и эластина; их гидролиз резко возрастает при температуре выше 40° С, то есть при тепловой обработке мяса.

Действие бромелайна на белки мяса аналогично действию папаина.
Фицин при низких температурах оказывает более сильное гидролитическое действие на мышечную ткань мяса, чем папаин и бромелайн, кроме того, фицин хорошо гидролизует денатурированный коллаген и нативный эластин. Следует отметить, что вышеописанные протеиназы, особенно бромелайн и фицин, не имеют широкого распространения из-за дефицита сырья для их получения, небольшого выхода, а следовательно, высокой стоимости.

Гидролизуя высокомолекулярные белковые вещества молодого пива, фермент папаин позволяет улучшить фильтруемость пива, повысить его прозрачность и коллоидную стабильность. Папаин вносится в молодое пиво на стадии дображивания (ТИ 10-05031531-890-95).